Apa fungsi dari protein enzim? Fungsi enzim protein: contoh

Pekerjaan tubuh kita adalah proses yang sangat kompleks, melibatkan jutaan sel, ribuan zat yang sangat beragam. Tapi ada satu area yang sepenuhnya bergantung pada protein khusus, tanpanya kehidupan manusia atau hewan sama sekali tidak mungkin. Seperti yang mungkin Anda duga, kita sekarang berbicara tentang enzim.

Hari ini kita akan mempertimbangkan fungsi enzimatik protein. Ini adalah bidang penting biokimia.

Karena dasar zat ini terutama protein, mereka sendiri dapat dianggap sebagai mereka. Perlu diketahui bahwa untuk pertama kalinya enzim ditemukan sejauh 30-an abad ke-19, namun ilmuwan membutuhkan lebih dari satu abad untuk sampai pada definisi yang kurang lebih seragam untuk mereka. Jadi fungsi apa yang protein enzim lakukan? Tentang ini, serta struktur dan contoh reaksi yang akan Anda pelajari dari artikel kami.

Perlu dipahami bahwa tidak setiap protein bisa menjadi enzim, bahkan secara teoritis. Hanya protein globular yang mampu menunjukkan aktivitas katalitik terhadap senyawa organik lainnya. Seperti semua senyawa alami kelas ini, enzim ini terdiri dari residu asam amino. Ingat bahwa fungsi enzimatik protein (contoh yang ada dalam artikel) dapat dilakukan hanya oleh mereka yang massa molarnya tidak kurang dari 5000.

Apa itu enzim, definisi modern

Enzim adalah katalis asal biologi . Mereka memiliki kemampuan untuk mempercepat reaksi karena kontak terdekat antara dua reaktan) yang terlibat dalam reaksi. Dapat dikatakan bahwa fungsi enzimatik protein adalah proses katalisis reaksi biokimia tertentu yang hanya merupakan karakteristik organisme hidup. Hanya sebagian kecil saja yang bisa diproduksi ulang di laboratorium.

Perlu dicatat bahwa dalam beberapa tahun terakhir telah terjadi beberapa terobosan dalam arah ini. Para ilmuwan secara bertahap mendekati pembuatan enzim buatan yang bisa digunakan tidak hanya untuk ekonomi nasional, tapi juga untuk pengobatan. Enzim sedang dikembangkan yang secara efektif dapat menghancurkan daerah-daerah kecil dari awal kanker.

Bagian mana dari enzim yang terlibat langsung dalam reaksi?

Perhatikan bahwa kontak dengan substrat tidak mencakup seluruh tubuh enzim, namun hanya area kecilnya, yang disebut pusat aktif. Inilah properti utama mereka, saling melengkapi. Konsep ini menyiratkan bahwa enzim tersebut ideal untuk substrat yang terbentuk dan sifat fisiko-kimianya. Dapat dikatakan bahwa fungsi protein-enzim dalam hal ini adalah sebagai berikut:

• Cangkang air mereka keluar dari permukaan.
• Ada deformasi yang pasti (polarisasi, misalnya).
• Setelah itu, mereka berada dalam jalur khusus di luar angkasa, bersamaan saling mendekat.

Faktor inilah yang menyebabkan percepatan reaksi. Dan sekarang mari kita membuat perbandingan antara enzim dan katalis anorganik.

Karakteristik yang sebanding	Enzim	Katalis anorganik
Percepatan reaksi langsung dan balik	Sama	Sama
Spesifisitas (saling melengkapi)	Hanya cocok untuk jenis zat tertentu, spesifisitas tinggi	Mereka bisa universal, mempercepat beberapa reaksi serupa sekaligus
Kecepatan respon	Tingkatkan intensitas reaksi beberapa juta kali	Akselerasi ratusan dan ribuan kali
Reaksi pemanasan	Reaksi terjadi pada "tidak" karena denaturasi lengkap atau sebagian dari protein yang berpartisipasi di dalamnya	Saat dipanaskan, sebagian besar reaksi katalitik dipercepat beberapa kali

Seperti yang Anda lihat, fungsi enzimatik protein mengasumsikan spesifisitas. Kami juga menambahkan bahwa banyak dari protein ini juga memiliki spesifisitas yang spesifik. Sederhananya, enzim manusia tidak mungkin cocok untuk kelinci percobaan.

Informasi penting tentang struktur enzim

Dalam struktur senyawa ini, tiga tingkat segera dibedakan. Struktur primer dapat diidentifikasi oleh residu asam amino yang merupakan bagian dari enzim. Karena fungsi enzimatik protein, contoh yang sering kami kutip dalam artikel ini, hanya dapat dilakukan oleh kategori senyawa tertentu, cukup realistis untuk menentukannya secara tepat oleh fitur ini.

Sedangkan untuk tingkat sekunder, keanggotaan ditentukan oleh jenis ikatan tambahan yang dapat timbul antara residu asam amino ini. Ikatan ini adalah interaksi hidrogen, elektrostatik, hidrofobik, dan van der Waals. Sebagai hasil dari tekanan yang menyebabkan ikatan ini, heliks, loop dan untai β terbentuk di berbagai bagian enzim.

Struktur tersier muncul sebagai hasil dari bagian yang relatif besar dari rantai polipeptida yang hanya dilipat. Untai yang dihasilkan disebut domain. Akhirnya, formasi akhir struktur ini terjadi hanya setelah interaksi stabil terbentuk di antara domain yang berbeda. Harus diingat bahwa pembentukan domain itu sendiri terjadi dalam tatanan yang benar-benar independen.

Beberapa karakteristik domain

Biasanya, rantai polipeptida yang membentuknya terdiri dari sekitar 150 residu asam amino. Ketika domain berinteraksi satu sama lain, sebuah globule terbentuk. Karena fungsi enzimatik dilakukan oleh pusat aktif atas dasar mereka, pentingnya proses ini harus dipahami.

Domain itu sendiri dibedakan oleh fakta bahwa banyak interaksi diamati antara residu asam aminonya. Jumlah mereka jauh lebih besar dari pada reaksi antara domain itu sendiri. Dengan demikian, rongga di antara mereka relatif "rentan" terhadap tindakan berbagai pelarut organik. Volume mereka adalah urutan 20-30 kubik angstrom, yang dapat menampung beberapa molekul air. Domain yang berbeda sering memiliki struktur spasial yang benar-benar unik, yang dikaitkan dengan kinerja fungsi yang sama sekali berbeda.

Pusat aktif

Sebagai aturan, pusat aktif berada di antara domain. Dengan demikian, masing-masing memainkan peran yang sangat penting dalam perjalanan reaksi. Karena pengaturan domain ini, fleksibilitas dan mobilitas kawasan enzim ini cukup banyak ditemukan. Ini sangat penting, karena fungsi enzimatik hanya dilakukan oleh senyawa yang dapat mengubah posisi spasialnya dengan tepat.

Antara panjang ikatan polipeptida di dalam tubuh enzim dan cara fungsi kompleks dilakukan, ada hubungan langsung. Komplikasi peran dicapai baik dengan membentuk pusat reaksi aktif antara dua domain katalitik, dan dengan pembentukan domain yang sama sekali baru.

Beberapa protein enzim (contoh - lisozim dan glikogen fosforilasa) dapat sangat bervariasi dalam ukurannya (masing-masing 129 dan 842 residu asam amino), walaupun mengkatalisis reaksi pembelahan dari jenis ikatan kimia yang sama. Perbedaannya adalah enzim yang lebih besar dan lebih besar dapat mengendalikan posisi mereka dengan lebih baik di ruang angkasa, yang menjamin stabilitas dan kecepatan reaksi yang lebih baik.

Klasifikasi dasar enzim

Saat ini, klasifikasi standar umum dan tersebar luas di seluruh dunia. Menurutnya, enam kelas utama dibedakan, dengan subclass yang sesuai. Kami hanya akan mempertimbangkan yang mendasar. Ini dia:

1. Oxidoreductases. Fungsi enzim protein dalam hal ini adalah stimulasi reaksi reduksi oksidasi.

2. Transferase. Dapat melakukan transfer antara substrat dari kelompok berikut:

• Residu satu karbon.
• Sisa aldehida, serta keton.
• Komponen asil dan glikosil.
• Alkil (sebagai pengecualian tidak dapat membawa CH3) residu.
• Dasar nitrogen
• Kelompok mengandung fosfor.

3. Hidrolase. Dalam hal ini, nilai fungsi enzimatik protein terdiri dari pemecahan jenis senyawa berikut:

• Ester.
• Glikosida.
• Ether, dan juga thioethers.
• Obligasi tipe peptida.
• Tautan dari tipe CN (kecuali untuk semua peptida yang sama).

4. Lyses. Mereka memiliki kemampuan untuk melepaskan kelompok dengan pembentukan ikatan rangkap berikutnya. Selain itu, proses sebaliknya juga bisa dilakukan: bergabung dengan kelompok terpisah untuk menggandakan obligasi.

5. Isomerase. Dalam hal ini, fungsi enzimatik protein adalah katalisis reaksi isomer kompleks. Kelompok ini mencakup enzim berikut:

• Racemase, epimerases.
• Cisstransisomerase.
• Intramolekul oksidoreduktase.
• Transferase intrakolekul.
• Lyase intrinsik.

6. Ligases (atau dikenal sebagai synthetases). Dilayani untuk pembelahan ATP dengan formasi obligasi tertentu secara simultan.

Mudah untuk melihat bahwa fungsi enzimatik protein sangat penting, karena sejauh ini mengendalikan hampir semua reaksi yang terjadi di tubuh Anda setiap detik.

Apa yang tersisa dari enzim setelah berinteraksi dengan substrat?

Seringkali, enzim adalah protein asal globular, pusat aktif yang diwakili oleh residu asam aminonya. Dalam semua kasus lainnya, pusat tersebut mencakup kelompok prostetik yang terhubung dengan erat atau koenzim (ATP, misalnya), yang hubungannya jauh lebih lemah. Seluruh katalis disebut holoenzyme, dan residunya, terbentuk setelah pengangkatan ATP, adalah apoenzyme.

Jadi, menurut fitur ini, enzim dibagi menjadi beberapa kelompok berikut:

• Hidrolase sederhana, lyase dan isomerase, yang tidak mengandung dasar koenzim.
• Protein-enzim (contoh - beberapa transaminase) mengandung gugus prostetik (asam lipoat, misalnya). Kelompok ini juga mencakup banyak peroksidase.
• Ennisms, yang regenerasi koenzim adalah wajib. Ini termasuk kinase, dan juga sebagian besar oksidoreduktase.
• Katalis lainnya, yang komposisinya belum sepenuhnya dipahami.

Semua zat yang merupakan bagian dari kelompok pertama banyak digunakan di industri makanan. Semua katalis lain memerlukan kondisi yang sangat spesifik untuk aktivasi mereka, dan karena itu hanya bekerja di tubuh atau dalam beberapa percobaan laboratorium. Dengan demikian, fungsi enzimatik adalah reaksi yang sangat spesifik, yang terdiri dari merangsang (mengkatalisis) jenis reaksi tertentu dalam kondisi tubuh manusia atau hewan yang didefinisikan secara ketat.

Apa yang terjadi di pusat aktif, atau mengapa enzim bekerja dengan sangat efektif?

Kita telah mengatakan lebih dari sekali bahwa kunci untuk memahami katalisis enzimatik adalah penciptaan pusat aktif. Di situlah ikatan spesifik substrat terjadi, yang dalam kondisi seperti itu menjadi jauh lebih aktif dalam reaksi. Agar Anda dapat memahami kompleksitas reaksi yang dilakukan di sana, mari berikan contoh sederhana: untuk memfermentasi glukosa, 12 enzim harus dikonsumsi sekaligus! Interaksi yang tidak nyaman menjadi mungkin semata-mata karena protein yang melakukan fungsi enzimatik memiliki tingkat kekhususan tertinggi.

Species spesifisitas enzim

Ini bisa mutlak. Dalam kasus ini, spesifisitas dimanifestasikan hanya pada satu jenis enzim yang didefinisikan secara ketat. Jadi, urease hanya berinteraksi dengan urea. Dengan susu laktosa dalam reaksi, tidak akan masuk dalam kondisi apapun. Ini adalah fungsi protein-enzim dalam tubuh.

Selain itu, sering ada kekhususan kelompok absolut. Seperti dapat dipahami dari judul, dalam hal ini ada "kerentanan" secara ketat pada satu kelas zat organik (ester, termasuk senyawa kompleks, alkohol atau aldehid). Dengan demikian, pepsin, yang merupakan salah satu enzim utama lambung, menunjukkan spesifisitas hanya berkenaan dengan hidrolisis ikatan peptida. Alkohol dehidrogenase berinteraksi secara eksklusif dengan alkohol, dan laktida dehidrogenase tidak merusak apapun kecuali asam α-hidroksi.

Juga terjadi bahwa fungsi enzimatik adalah karakteristik kelompok senyawa tertentu, namun dalam kondisi tertentu, enzim dapat bertindak berdasarkan zat yang sangat berbeda dari "sasaran" dasarnya. Dalam kasus ini, katalis "gravitasi" ke kelas zat tertentu, namun dalam kondisi tertentu dapat memecah senyawa lainnya (tidak harus analog). Benar, dalam hal ini reaksinya akan berjalan beberapa kali lebih lambat.

Kemampuan trypsin untuk bertindak pada ikatan peptida diketahui secara luas, namun sangat sedikit orang yang mengetahui bahwa protein ini, yang melakukan fungsi enzimatik di saluran pencernaan, dapat dengan mudah berinteraksi dengan berbagai senyawa ester.

Akhirnya, spesifisitas bersifat optik. Enzim ini dapat berinteraksi dengan berbagai macam zat yang sangat beragam, namun hanya pada kondisi yang memiliki sifat optik yang didefinisikan secara ketat. Dengan demikian, fungsi enzimatik protein dalam kasus ini sangat mirip dengan prinsip tindakan non-enzim, dan katalisator dari anorganik.

Faktor apa yang menentukan keefektifan katalisis?

Saat ini, diyakini bahwa faktor yang menentukan tingkat efektivitas enzim sangat tinggi adalah:

• Efek konsentrasi.
• Pengaruh orientasi spasial.
• Multifungsi pusat reaksi aktif.

Secara umum, inti dari efek konsentrasi tidak berbeda dengan reaksi katalisis anorganik. Dalam hal ini, konsentrasi substrat dibuat di pusat aktif, yang beberapa kali lebih besar dari nilai yang sama untuk keseluruhan volume larutan lainnya. Di tengah reaksi, molekul zat disortir secara selektif, yang harus bereaksi satu sama lain. Tidaklah sulit untuk menebak bahwa efek ini menyebabkan peningkatan laju reaksi kimia dengan beberapa kali lipat.

Ketika proses kimia standar berlangsung, sangat penting bagian mana dari molekul yang berinteraksi akan bertabrakan satu sama lain. Sederhananya, molekul materi pada saat tumbukan tentu harus sangat berorientasi satu sama lain. Karena fakta bahwa di pusat aktif enzim seperti belokan dipaksa, setelah semua komponen yang berpartisipasi berbaris dalam garis tertentu, reaksi katalisis dipercepat kira-kira tiga kali lipat.

Di bawah multifungsi dalam hal ini mengacu pada properti dari semua komponen dari situs aktif pada waktu yang sama (atau ketat terkoordinasi) bertindak atas molekul "diperlakukan" substansi. Dimana satu (molekul) tidak hanya sesuai tetap dalam ruang (lihat. Di atas), tetapi juga sangat berubah karakteristiknya. Semua ini bersama-sama mengarah pada fakta bahwa enzim menjadi lebih mudah untuk bertindak pada substrat yang diperlukan.