Organisasi struktural dari tingkat molekul protein: struktur sekunder dari protein

Dasar dari struktur protein dan proteids dari rantai polipeptida, dan molekul protein dapat terdiri dari satu, dua atau lebih sirkuit. Namun demikian, sifat fisik, biologi dan kimia dari biopolimer tidak hanya disebabkan struktur kimia umum yang mungkin menjadi "berarti", tetapi juga oleh tingkat lain dari organisasi molekul protein.

Struktur utama dari protein ditentukan oleh komposisi asam amino kualitatif dan kuantitatif. ikatan peptida merupakan dasar dari struktur utama. Untuk pertama kalinya hipotesis ini disarankan pada tahun 1888 A. Ya. Danilevsky, dan kemudian kecurigaannya dikonfirmasi oleh sintesis peptida yang dilakukan oleh E. Fischer. Struktur molekul protein secara rinci diselidiki A. Ya. Danilevskim dan E. Fischer. Menurut teori ini, molekul protein terdiri dari sejumlah besar residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. molekul protein dapat memiliki satu atau lebih rantai polipeptida.

Ketika struktur primer protein yang digunakan untuk agen uji kimia dan enzim proteolitik. Jadi, dengan menggunakan metode Edman sangat nyaman untuk mengidentifikasi asam amino terminal.

Struktur sekunder protein menunjukkan konfigurasi spasial dari molekul protein. Ada berikut sekunder jenis struktur: alpha-helix, beta-spiral, helix kolagen. Para ilmuwan telah menemukan bahwa yang paling karakteristik dari struktur alpha-helix dari peptida.

Struktur sekunder protein distabilkan dengan cara ikatan hidrogen. Yang terakhir muncul antara atom hidrogen terikat pada atom nitrogen elektronegatif dari satu ikatan peptida, dan atom karbonil oksigen dari keempat salah satu asam amino, serta mereka diarahkan di sepanjang spiral. perhitungan energi menunjukkan bahwa polimerisasi asam amino lebih efisien kanan alpha-helix, yang hadir dalam protein asli.

Struktur sekunder protein: struktur beta-sheet

rantai polipeptida dalam versi beta-lipatan sepenuhnya diperpanjang. Beta-lipatan dibentuk oleh interaksi dari dua ikatan peptida. Struktur ini adalah karakteristik protein berserat (keratin, fibroin, dll). Secara khusus, beta-keratin ditandai dengan susunan paralel dari rantai polipeptida yang lebih stabil oleh merantaikan ikatan disulfida. Rantai polipeptida serat sutra tetangga antiparalel.

Struktur sekunder protein: helix kolagen

Formasi ini terdiri dari tiga rantai tropocollagen spiralized, yang memiliki bentuk batang. Spiralized rantai keriting dan membentuk superhelix a. Helix distabilkan oleh ikatan hidrogen antara hidrogen dari peptida terjadi residu asam amino amino dalam satu rantai dan oksigen dari gugus karbonil dari residu asam amino rantai lain. struktur kolagen disajikan memberikan kekuatan tinggi dan elastisitas.

Struktur tersier protein

Kebanyakan protein di negara asli yang struktur yang sangat kompak, yang ditentukan oleh bentuk, ukuran, dan polaritas radikal asam amino, dan urutan asam amino.

Sebuah pengaruh yang signifikan pada pembentukan konformasi protein asli, atau struktur tersier memiliki interaksi hidrofobik dan ionik, ikatan hidrogen, dll .. Dalam aksi kekuatan-kekuatan ini dicapai konformasi termodinamika bijaksana dari molekul protein dan stabilisasi.

Struktur kuartener

struktur semacam ini dari molekul adalah hasil dari asosiasi beberapa subunit menjadi sebuah kompleks molekul tunggal. Komposisi masing-masing subunit meliputi struktur primer, sekunder dan tersier.