Denaturasi protein

Konformasi (struktur) dari rantai peptida diperintahkan dan unik untuk setiap protein. Dalam kondisi khusus ada kesenjangan sejumlah besar obligasi yang menstabilkan struktur spasial dari molekul senyawa. Akibatnya, kesenjangan benar-benar seluruh molekul (atau sebagian besar daripadanya) mengambil bentuk kumparan acak. Proses ini disebut "denaturasi". Perubahan ini dapat memicu panas 60-80 derajat. Dengan demikian, setiap molekul, kesenjangan yang dihasilkan mungkin berbeda dalam konformasi dari yang lain.

Denaturasi protein berlangsung di bawah pengaruh dari setiap agen mampu menghancurkan ikatan non-kovalen. Proses ini dapat terjadi pada kondisi basa atau asam, pada permukaan bagian fase, di bawah tindakan beberapa senyawa organik (fenol, alkohol dan lain-lain). denaturasi protein dapat terjadi di bawah pengaruh guanidinium klorida atau urea. Kata agen membentuk ikatan yang lemah (hidrofobik, ion, hidrogen) dengan karbonil atau amino kelompok tulang punggung peptida dengan sejumlah kelompok residu asam amino, menggantikan protein yang tersedia mereka sendiri ikatan hidrogen dalam molekul. Akibatnya, perubahan terjadi dalam struktur sekunder dan tersier.

Resistensi terhadap agen denaturasi terutama tergantung pada kehadiran dalam molekul senyawa protein ikatan disulfida. Tripsin inhibitor memiliki tiga obligasi S - S. Di bawah kondisi pemulihan denaturasi protein terjadi tanpa pengaruh lainnya. Jika kemudian menempatkan koneksi dalam kondisi di mana oksidasi yang dilakukan SH-kelompok sistein dan pembentukan ikatan disulfida, konformasi asli dikembalikan. Kehadiran bahkan ikatan disulfida tunggal secara signifikan meningkatkan stabilitas struktur spasial.

denaturasi protein, biasanya disertai dengan penurunan kelarutan. Bersama dengan ini memicu sering bentuk. Hal ini terjadi dalam bentuk "protein mengental." Pada konsentrasi tinggi dari senyawa dalam larutan, "koagulasi" mengalami seluruh solusi, seperti, misalnya, ini terjadi ketika mendidih telur. Ketika denaturasi protein kehilangan aktivitas biologisnya. Prinsip ini berdasarkan penggunaan asam karbol (larutan fenol) sebagai zat antiseptik.

Ketidakstabilan tata ruang, probabilitas tinggi kegagalan di bawah pengaruh berbagai agen secara signifikan sulit untuk mengisolasi dan penelitian protein. Juga menciptakan beberapa masalah ketika menggunakan senyawa dalam kedokteran dan industri.

Jika denaturasi protein dilakukan oleh paparan suhu tinggi, pendinginan lambat berlangsung dalam kondisi tertentu proses renativatsii - pemulihan asli (original) konformasi. Fakta ini membuktikan bahwa peletakan rantai peptida sesuai dengan struktur utama.

Pembentukan konformasi asli (lokasi sumber) adalah proses spontan. Dengan kata lain, pengaturan ini sesuai dengan jumlah minimum energi bebas yang terkandung dalam molekul. Satu dapat sebagai hasilnya disimpulkan bahwa struktur spasial senyawa dikodekan dalam urutan asam amino dalam rantai peptida. Hal ini pada gilirannya berarti bahwa semua polipeptida terkait dengan pergantian dari asam amino (misalnya, rantai mioglobinovye peptida), akan mengambil konformasi identik.

Protein dapat perbedaan yang signifikan dalam struktur primer, bahkan jika sedikit atau benar-benar identik dalam konformasi.